Les avancées dans le domaine du séquençage du génome humain ont indéniablement étendu les possibilités d’étudier les processus biologiques au niveau moléculaire. Cependant, bien que les gènes contiennent en mémoire toute l’information nécessaire à la synthèse des protéines, ce sont au final les protéines qui sont les unités fonctionnelles des cellules, et qui assurent la mise en œuvre de toute la machinerie cellulaire. Depuis quelques années, la recherche biomédicale s’est donc orientée vers l’analyse du protéome.
Le protéome se définit comme l’ensemble des protéines exprimées par une cellule à un moment précis, en réponse à un environnement donné. Ce terme, mot hybride entre protéine et génome, a été proposé pour la première fois par Marc R. Wilkins en 1995 [1,2]. La protéomique, qui découle de ce terme, vise à analyser de façon globale et sans a priori l’ensemble du protéome cellulaire. Cette approche permet non seulement de prendre en compte toutes les protéines exprimées par la cellule mais également leurs différentes protéoformes résultant de modifications post-traductionnelles, c’est-à-dire de modifications chimiques ayant lieu dans la cellule après la synthèse des protéines. Ces régulations post-traductionnelles (phosphorylations, glycosylations, etc.), jouent un rôle fondamental dans la modulation de l’activité des protéines [3,4]. Le protéome étant à la fois un système extrêmement complexe (plusieurs milliers de protéines différentes exprimées simultanément) et ultra dynamique (modulations quantitatives des protéines, ajout/retrait de modifications post- traductionnelles), la protéomique n’aurait pu émerger sans le développement de techniques adaptées telles que le gel d’électrophorèse bidimensionnelle (gel 2D) et la spectrométrie de masse.
L’étude du protéome est donc devenue fondamentale, pour non seulement expliquer à l’échelle moléculaire les mécanismes…
